G蛋白的结构和种类技术前沿中国标准物质网

作者：杨超月

细胞信号转导是所有生物体具有的一种十分重要的生理功能。20世纪80年代，Rodbell等发现跨膜信号转导需要GTP的存在；后来，Gilman等人发现Gs（激动型G蛋白）在细胞信号转导途径中的作用及其功能；Rodbell和Gilman并因此获1994年诺贝尔医学或生理学奖。大量研究还发现，G蛋白偶联的信号转导系统是一类重要的细胞信号转导途径，在高等动物、简单真核生物、昆虫及植物中普遍存在。目前对该系统各组分的不断研究已成为生物化学和分子生物学领域的研究热点。

G蛋白／GTP结合蛋白（G一protein/GTP binding protein）是能与GTP结合，具有水解GTP生成GDP即GTP酶（GTPase )活性的蛋白，是位于细胞膜胞质面的外周蛋白。一般是指与7次跨膜受体偶联的异源三聚体GTP结合蛋白，同信号转导中其他的G蛋白不同，如原癌基因的蛋白产物Ras（是单体）。组成G蛋白的3个亚基包括a亚基(45kD)、β亚基（35kD）和γ亚基（70kD)，总分子量为100kD左右。β亚单位有7个结构域，像螺旋桨的叶片，与γ亚基紧密结合形成一个单一实体，βγ亚单位。a亚单位包括核普酸结合位点，具有与β亚单位结合的位点。G蛋白整个结构通过疏水性连接锚定在膜上，一个是a亚单位的N末端，另一个是，亚单位的C末端（图2.1)。
G蛋白有两种构象，一种是以aβγ三聚体存在并与GDP结合，为非活化型；另一种构象是a亚基与GTP结合并致βγ亚基脱落，此为活化型。不同种类的G蛋白由相应的基因编码，Hepler、Linder和Zhu等报道在各种G蛋白亚基中，a亚基差别最大，所以把a亚基作为G蛋白分类的主要依据。G蛋白是一个超家族（GTP一binding protein super-family)，包括异源三聚体和小G蛋白。

前者分子量大，是受GTP调控的超家族的信号转导分子；后者分子量小（20一30kD)、且为单体，可能与信号转导无直接联系。异源三聚体G蛋白有许多种，常见的有激动型G蛋白（stimulatory G protein, Gs)，抑制型G蛋白（inhibitory Gprotein, Gi）和磷脂酶C型G蛋白（PI-PLC G protein, Gp )。不同的G蛋白能特异地将受体和与之相应的效应酶偶联起来。G蛋白在结构上尽管没有跨膜蛋白的特点，但它们可以通过亚基氨基酸残基的脂化修饰将其锚定在细胞膜上。目前已把G蛋白结构、氨基酸序列及进化的相似性与功能等结合起来作为分类依据。主要有4类，至少有21种不同的a亚基，5种β亚基和8种γ亚基。

【关键词】G蛋白结构种类

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